{"id":2277,"date":"2015-01-22T20:00:52","date_gmt":"2015-01-22T18:00:52","guid":{"rendered":"http:\/\/www.vandaomeopatici.it\/it\/?p=2277"},"modified":"2024-05-30T12:53:00","modified_gmt":"2024-05-30T10:53:00","slug":"integratore-di-glutatione-gsh-va","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.vandaomeopatici.it\/it\/integratore-di-glutatione-gsh-va\/","title":{"rendered":"Stress del sistema immunitario e integratore di glutatione"},"content":{"rendered":"

Per una corretta funzionalit\u00e0 del sistema immunitario<\/span><\/h1>\n

Equilibrio del sistema immunitario<\/h2>\n

La bilancia immunologica TH1 TH2<\/h3>\n

Le citochine di tipo 2 (TH2<\/strong>) e di tipo 1 (TH1<\/strong>) rappresentano rispettivamente la risposta dell\u2019organismo di tipo allergico e di difesa contro virus e batteri patogeni. Il bilancio e il rapporto tra i due sistemi \u00e8 essenziale per la salute e attivit\u00e0 del sistema immunitario. <\/span><\/p>\n

La produzione delle citochine<\/a> e quindi anche dei linfociti \u00e8 sotto il controllo genetico, il quale dipende dalle condizioni di ossido riduzione che favoriscono o frenano i fattori di trascrizione (Senn 1996). <\/span><\/p>\n

Questa regolazione esiste da milioni di anni in un\u2019organizzazione autonoma che dipende dallo stato ossido-riduttivo (OX-RED<\/strong>).\u00a0<\/span><\/p>\n

Il DNA mitocondriale \u00e8 dieci volte pi\u00f9 sensibile allo stress ossidativo<\/a> rispetto al DNA del nucleo.<\/p>\n

 <\/p>\n

I radicali liberi<\/a><\/strong> che attraversando la membrana cellulare raggiungono i mitocondri vengono neutralizzati dall\u2019enzima Glutatione<\/a> perossidasi, potente antiossidante<\/a>. <\/span><\/p>\n

Durante tale processo il glutatione perossidato viene ossidato e riconvertito in glutatione ridotto, ad opera della glutatione deidrogenasi con l\u2019aiuto del NADH+ fornitore di Idrogeno.<\/span><\/p>\n

Iperstimolazione del sistema immunitario<\/h2>\n

In seguito ad un forte stress immunitario (infezione virale o batterica), pu\u00f2 verificarsi uno switch TH1\/TH2<\/strong> verso una dominanza TH2, impedendo la completa eliminazione dell\u2019agente patogeno intracellulare<\/span>. <\/span><\/p>\n

In dominanza TH2, si liberano citochine pro-infiammatorie capaci di scatenare reazioni allergiche e dis-regolare la bilancia immunologica (TH1\/TH2). <\/span><\/p>\n

I <\/span>virus consumano i gruppi tiolici SH o idrosolforici per la propria replicazione<\/span>. <\/span><\/p>\n

Quando il consumo pro-ossidativo di glutatione \u00e8 eccessivo, il sistema di regolazione (OX-RED) aumenta l\u2019attivit\u00e0 dei geni antiossidanti e la metabolizzazione di H<\/span>2<\/span>O<\/span>2 <\/span>( perossido di idrogeno ), la per-ossidazione dei lipidi, etc.<\/span><\/p>\n

Il fabbisogno di tioli dall\u2019organismo, viene di norma trascurato o sottovalutato. <\/span><\/p>\n

La carenza di cisteina<\/a><\/strong> e di glutatione<\/a> sono il sintomo guida dell\u2019immunodeficienza cellulare, che aprono la strada a patologie di importanza sistemica. <\/span><\/p>\n

La carenza di tioli deve essere compensata e dosata con prelievo di sangue, oggi fattibile in laboratori specializzati, il potenziale\u00a0 <\/span>RED-OX dipende dal sistema del glutatione. <\/span><\/p>\n

Le <\/span>persone con un deficit di regolazione dello stress ossidativo, genetico ad esempio, rispondono a fattori tossici pi\u00f9 rapidamente e in modo prolungato con una contro regolazione del tipo TH2.<\/span><\/p>\n

Tale risposta esuberante del sistema TH2, porta a sviluppare patologie importanti sistemiche, dalle allergie<\/a>, alle patologie degenerative. Una risposta alterata del sistema TH1, predispone a patologie di tipo autoimmuni, non bilanciate dal sistema TH2. <\/span><\/p>\n

Principali agenti tossici sono gli inquinanti ambientali, sostanze chimiche presenti negli alimenti, alimenti<\/a>, farmaci, prodotti di lavorazione industriale.<\/span><\/p>\n

Il glutatione<\/b> \u00e8\u00a0 <\/span>un enzima antiossidante, forse il pi\u00f9 potente fattore antiossidante esistente in natura. L\u2019attivit\u00e0 anti ossidante e di protezione \u00e8 attiva in tutti gli organi ed apparati, con prevalenza del fegato, muscolatura, cervello, cuore, sistema immunitario ( linfonodi ), mucose.<\/span><\/p>\n

 <\/p>\n

\"immagine<\/a><\/span><\/p>\n

 <\/p>\n

Acido tiottico o alfa-lipoico<\/b>: \u00e8 un importante cofattore enzimatico, fornendo energia al ciclo di Krebs e di conseguenza alla funzionalit\u00e0 cellulare. La sua azione si esplica su tutte le deidrogenasi cellulari e in particolar modo alla deidrogensi attiva nel funzionamento e recupero del Glutatione. <\/span><\/p>\n

Cisteina <\/b>\u00e8 un aminoacido particolarmente abbondante nella pelle, annessi, mucose. <\/span><\/p>\n

\u00c8 un sito attivo dei recettori delle membrane cellulari, precursore del glutatione e della taurina, potente detossificante attraverso la bile. <\/span><\/p>\n

La carenza di cisteina si evidenzia con un ridotto funzionamento dei linfociti, i quali non possono funzionare correttamente se la concentrazione di glutatione diminuisce. Inoltre lo stress ossidativo, al pari delle infezioni contribuisce ad esporre l\u2019organismo a ripetute infezioni virali.\u00a0<\/span><\/p>\n

Le vitamine B1, B2, B3, B6, B12, la Vit. C, Vit. E, lo zinco<\/strong>, selenio e altri minerali, contribuiscono\u00a0 <\/span>a mantenere il glutatione nella forma attiva, ridotta, che da solo o in sinergia con la glutatione perosssidasi e il selenio, neutralizzano un gran numero di radicali liberi.<\/span><\/p>\n

 <\/p>\n

Bibliografia<\/b><\/p>\n

Watson, M. A., Stewart, R. K., Smith, G. B., Massey, T. E., and Bell, D. A. Human glutathione S-transferase P1 polymorphisms: relationship to lung tissue enzyme activity and population frequency distribution<\/a>. Carcinogenesis, 19: 275-280, 1998.<\/i><\/span><\/p>\n

Bastaki et al. Pharmacogenet Genomics<\/a>. 2006 Apr;16(4):279-86.<\/i><\/span><\/p>\n

Lampe JW. Am J Clin Nutr. 2009 May<\/a>; 89(5):1553S-1557S.<\/i><\/span><\/p>\n

Hein, Mutation Research 2002; 506\u201350: 65\u201377.<\/i><\/span><\/p>\n

Ambrosone et al. Cancer Res 2005; 65: (3).<\/i><\/span><\/p>\n

Park et al. Mutation Research 593 (2006) 108\u2013115<\/i><\/span><\/p>\n

Autore<\/strong>: Professor Giuseppe Di Fede<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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